Repozytorium

Copper(II) complexes of the Neb-colloostatin analogues containing histidine residue structure stability biological activity.

Autorzy

Teresa Kowalik-Jankowska

Agnieszka Kadej

Mariola Kuczer

Elżbieta Czarniewska

Rok wydania

2017

Czasopismo

Polyhedron

Numer woluminu

134

Strony

365-375

DOI

10.1016/j.poly.2017.06.023

Kolekcja

Naukowa

Język

Angielski

Typ publikacji

Artykuł

Streszczenie

Neb-colloostatin was discovered during the isolation ofNeb-TMOF from the ovary of the grey fleshflyNeobellieria bullata. Its amino acid sequence was determined as SIVP4LGLP8VP10IGP13IVVGP18R. The ana-logues with point mutation P4H and P8H were synthesized and their copper(II) complexes were studiedby potentiometry, UV–Vis, circular dichroism (CD), and electron paramagnetic resonance (EPR) spectro-scopic and mass spectrometry (MS) methods. To obtain a complete complex speciation 1:1 and 2:1metal-to-ligand molar ratios for both peptides were studied. At physiological pH (7.4), both peptidesform mononuclear the CuH-1L complex with 3N{NH2,N,NIm} coordination mode. For the P4H andP8H peptides at high pH (11) the binding sites of copper(II) ions are quite different. For the CuH-4L com-plex of the P4H peptide the 4N{4N} coordination mode is dominante, while for the P8H peptide the 4N{NIm,3N} binding site towards N-termini is formed with (6,5,5) chelate ring. At high pH the P8H peptidecannot form the 4N {NH2,3N} complex because of the presence of the Pro4residue in the amino acidsequence (a break point in the metal coordination). At pH 7.4 dinuclear the Cu2H-4L complexes dominatewith suggested the 3N{NH2,2N}3N{NIm,2N}binding sites where the 3N{NIm,2N} coordination modefor the P4H peptide towards C-termini, and for P8H peptide towards N-termini are formed. The inductionof apoptosisin vivoinTenebrio molitorcells by the ligands and their copper(II) complexes at pH 7.4 wasstudied. The systems studied have lower apoptotic properties compared to those ofNeb-colloostatin andits copper(II) complex at pH 7

Słowa kluczowe

copper(II) complexes, Neb -colloostatin analogues, Stability, structure, biological activity

Adres publiczny

http://dx.doi.org/10.1016/j.poly.2017.06.023

Strona internetowa wydawcy

http://www.elsevier.com

Podobne publikacje
2015

Copper(II) complexes of terminally free alloferon peptide mutants containing two different histidyl (H1 and H6 or H9 or H12) binding sites structure stability and biological activity.

Matusiak Agnieszka, Kuczer Mariola, Czarniewska Elżbieta, Urbański Arkadiusz, Rosiński Grzegorz, Kowalik-Jankowska Teresa

2015

Copper(II) complexes of Neb-colloostatin and of (P4A) analogue stability structure apoptosis.

Kuczer Mariola, Matusiak Agnieszka, Czarniewska Elżbieta, Rosiński Grzegorz, Kowalik-Jankowska Teresa

2016

High stability and biological activity of the copper(II) complexes of alloferon 1 analogues containing tryptophan.

Kadej Agnieszka, Kuczer Mariola, Czarniewska Elżbieta, Urbański Arkadiusz, Rosiński Grzegorz, Kowalik-Jankowska Teresa

  • 17
    Luty 2021
    12:00

    Publiczna obrona rozprawy doktorskiej mgr Aleksandry Marszałek-Harych

    zdalnie (MS Teams)
  • 02
    Luty 2021
    10:15

    1. Posiedzenie Rady Dyscypliny Naukowej

    ZAPROSZENIE Uprzejmie zapraszam na 1. Posiedzenie Rady Dyscypliny Naukowej, które odbędzie się dnia 2 lutego 2021 r. o godz. 10:15 w trybie zdalnym Porządek obradI. Sprawy osobowe: Omówienie sprawy odwołania pana mgr. Khalila S.M. ...

    zdalnie (MS Teams)
  • 20
    Styczeń 2021
    12:00

    Publiczna obrona pracy doktorskiej mgr Klaudii Mencel

    zdalnie (MS Teams)
  • 10
    Listopad 2020
    10:15

    Zaproszenie na 4. nadzwyczajne posiedzenie Rady Wydziału

    zdalnie
  • 27
    Październik 2020
    10:15

    Zaproszenie na 6. posiedzenie Rady Wydziału w dniu 27 października

    Wrocław, dnia 21 października 2020 r.          ZAPROSZENIE Uprzejmie zapraszam na 6. posiedzenie Rady Wydziału, które odbędzie się dnia 27 października 2020 r.  o  godz. 10.15    (tryb zdalny)   Porządek dzienny: 1. ...

    zdalnie