Repozytorium

Isoform-specific variation in the intrinsic disorder of the ecdysteroid receptor N-terminal domain.

Autorzy

M. Nocula-Ługowska

G. Rymarczyk

Marek Lisowski

Andrzej Ożyhar

Rok wydania

2009

Czasopismo

Proteins: Structure, Function, and Bioinformatics

Numer woluminu

76

Strony

291-308

DOI

10.1002/prot.22342

Kolekcja

Naukowa

Język

Angielski

Typ publikacji

Artykuł

Streszczenie

The Drosophila melanogaster ecdysteroid receptor (EcR) is a member of the nuclear hormone receptor superfamily. EcR controls animal development and metamorphosis by activating or repressing the transcription of target genes. There are three EcR isoforms, EcRA, EcRB1, and EcRB2 that exhibit diverse spatial and temporal distributions within various tissues and reveal essential functional differences. These differences can be attributed to the isoform-specific N-terminal domains (NTDs), which differ in length and primary structure. To lay a foundation for understanding of the molecular mechanism underlying functional diversity of the isoforms, we have carried out a comprehensive biochemical and biophysical analysis of purified hexahistidine-tagged EcRA and EcRB1 NTDs (EcRA-NTD and EcRB1-NTD). The results, along with in silico examinations of the primary structures indicate that the EcR NTDs exhibit properties of premolten globule-like intrinsically disordered proteins. Furthermore, we demonstrate for the first time that NTDs of isoforms of a particular nuclear hormone receptor exhibit distinct structural properties. In silico analysis revealed that the EcRA-NTD sequence has a bigger tendency for disorder than the EcRB1-NTD sequence. Accordingly, the circular dichroism experiments demonstrated that EcRA-NTD has lower regular secondary structure content than EcRB1-NTD and the size-exclusion chromatography showed that EcRA-NTD is less compact than EcRB1-NTD. Furthermore, the limited proteolysis analysis revealed that the C-terminal region common to both NTDs is more susceptible to the enzymatic cleavage in EcRA-NTD than in EcRB1-NTD. We postulate that unique conformational states of EcRA-NTD and EcRB1-NTD might act as the starting points for the functional diversity of EcRA and EcRB1 isoforms.

Słowa kluczowe

Drosophila melanogaster, ecdysteroid recep-tor, intrinsically disordered protein, N-terminal domain, nuclear hormone receptor, premolten globule

Adres publiczny

http://doi.org/10.1002/prot.22342

Strona internetowa wydawcy

onlinelibrary.wiley.com/

Podobne publikacje
2019

The intrinsically disordered C-terminal F domain of the ecdysteroid receptor from Aedes aegypti exhibits metal ion-binding ability.

Więch Anna, Rowińska-Żyrek Magdalena, Wątły Joanna, Czarnota Aleksandra, Hołubowicz Rafał, Szewczuk Zbigniew, Ożyhar Andrzej, Orłowski Marek

2020

Functional derivatives of human dentin matrix protein 1 modulate morphology of calcium carbonate crystals.

Porębska Aleksandra, Różycka Mirosława, Hołubowicz Rafał, Szewczuk Zbigniew, Ożyhar Andrzej, Dobryszycki Piotr

2012

One-step immunopurification and lectinochemical characterization of the Duffy atypical chemokine receptor from human erythrocytes.

Grodecka Magdalena, Bertrand Olivier, Karolak Ewa, Lisowski Marek, Waśniowska Kazimiera

  • 17
    Luty 2021
    12:00

    Publiczna obrona rozprawy doktorskiej mgr Aleksandry Marszałek-Harych

    zdalnie (MS Teams)
  • 02
    Luty 2021
    10:15

    1. Posiedzenie Rady Dyscypliny Naukowej

    ZAPROSZENIE Uprzejmie zapraszam na 1. Posiedzenie Rady Dyscypliny Naukowej, które odbędzie się dnia 2 lutego 2021 r. o godz. 10:15 w trybie zdalnym Porządek obradI. Sprawy osobowe: Omówienie sprawy odwołania pana mgr. Khalila S.M. ...

    zdalnie (MS Teams)
  • 20
    Styczeń 2021
    12:00

    Publiczna obrona pracy doktorskiej mgr Klaudii Mencel

    zdalnie (MS Teams)
  • 10
    Listopad 2020
    10:15

    Zaproszenie na 4. nadzwyczajne posiedzenie Rady Wydziału

    zdalnie
  • 27
    Październik 2020
    10:15

    Zaproszenie na 6. posiedzenie Rady Wydziału w dniu 27 października

    Wrocław, dnia 21 października 2020 r.          ZAPROSZENIE Uprzejmie zapraszam na 6. posiedzenie Rady Wydziału, które odbędzie się dnia 27 października 2020 r.  o  godz. 10.15    (tryb zdalny)   Porządek dzienny: 1. ...

    zdalnie