Repozytorium

Copper(II) complexes of terminally free alloferon mutants containing two histidyl binding sites inside peptide chain structure and stability.

Autorzy

Agnieszka Kadej

Mariola Kuczer

Teresa Kowalik-Jankowska

Rok wydania

2015

Czasopismo

Dalton Transactions

Numer woluminu

44

Strony

20659-20674

DOI

10.1039/c5dt01911g

Kolekcja

Naukowa

Język

Angielski

Typ publikacji

Artykuł

Streszczenie

Mononuclear and polynuclear copper(II) complexes of alloferon 1 with point mutations, H1A/H12A H2N-A1GVSGH6GQH9GVA12G-COOH, H1A/H9A H2N-A1GVSGH6GQA9GVH12G-COOH, and H1A/H6A H2N-A1GVSGA6GQH9GVH12G-COOH, have been studied by potentiometric, UV-visible, CD, and EPR spectroscopy, and mass spectrometry (MS) methods. Complete complex speciation at different metal-to-ligand molar ratios ranging from 1 : 1 to 3 : 1 was obtained. Over a wide 6–8 pH range, including physiological pH 7.4, and a 1 : 1 metal-to-ligand molar ratio, the peptides studied formed a CuH−1L complex with the 4N{NH2,N,2NIm} coordination mode. The presence of the 4N binding site for the CuH−1L complexes prevented the deprotonation and coordination of the second amide nitrogen atom to copper(II) ions (pK−1/−2 7.83–8.07) compared to that of pentaGly (6.81). The amine nitrogen donor and two imidazole nitrogen atoms (H6H9, H6H12 and H9H12) can be considered to be independent metal-binding sites in the species formed. As a consequence, di- and trinuclear complexes for the metal-to-ligand 2 : 1 and 3 : 1 molar ratios dominate in the solution, respectively. For the Cu(II)-H1A/H9A and Cu(II)-H1A/H12A systems, the Cu3H−9L complexes are likely formed by the coordination of amide nitrogen atoms towards C-termini with ring sizes (7,5,5).

Adres publiczny

http://dx.doi.org/10.1039/c5dt01911g

Strona internetowa wydawcy

https://www.rsc.org/

Podobne publikacje
2015

Copper(II) complexes of terminally free alloferon peptide mutants containing two different histidyl (H1 and H6 or H9 or H12) binding sites structure stability and biological activity.

Matusiak Agnieszka, Kuczer Mariola, Czarniewska Elżbieta, Urbański Arkadiusz, Rosiński Grzegorz, Kowalik-Jankowska Teresa

  • 17
    Luty 2021
    12:00

    Publiczna obrona rozprawy doktorskiej mgr Aleksandry Marszałek-Harych

    zdalnie (MS Teams)
  • 02
    Luty 2021
    10:15

    1. Posiedzenie Rady Dyscypliny Naukowej

    ZAPROSZENIE Uprzejmie zapraszam na 1. Posiedzenie Rady Dyscypliny Naukowej, które odbędzie się dnia 2 lutego 2021 r. o godz. 10:15 w trybie zdalnym Porządek obradI. Sprawy osobowe: Omówienie sprawy odwołania pana mgr. Khalila S.M. ...

    zdalnie (MS Teams)
  • 20
    Styczeń 2021
    12:00

    Publiczna obrona pracy doktorskiej mgr Klaudii Mencel

    zdalnie (MS Teams)
  • 10
    Listopad 2020
    10:15

    Zaproszenie na 4. nadzwyczajne posiedzenie Rady Wydziału

    zdalnie
  • 27
    Październik 2020
    10:15

    Zaproszenie na 6. posiedzenie Rady Wydziału w dniu 27 października

    Wrocław, dnia 21 października 2020 r.          ZAPROSZENIE Uprzejmie zapraszam na 6. posiedzenie Rady Wydziału, które odbędzie się dnia 27 października 2020 r.  o  godz. 10.15    (tryb zdalny)   Porządek dzienny: 1. ...

    zdalnie