Repozytorium

Investigation on the metal binding sites of a putative Zn(II) transporter in opportunistic yeast species Candida albicans.

Autorzy

Denise Bellotti

Dorota Łoboda

Magdalena Rowińska-Żyrek

Maurizio Remelli

Rok wydania

2018

Czasopismo

New Journal of Chemistry

Numer woluminu

42

Strony

8123-8130

DOI

10.1039/c8nj00533h

Kolekcja

Naukowa

Język

Angielski

Typ publikacji

Artykuł

Streszczenie

In the present work, we focus on C4YJH2, a protein sequence of 199 amino acid residues, found in the genome of Candida albicans, and suggested to be involved in metal transport. Candida albicans is a member of the normal human microbiome; under certain circumstances that allow it to grow out of control, it can transform into a very dangerous fungal pathogen. The most probable Zn(II) binding domain of this sequence was identified at its C-terminus, a histidine-rich region, well conserved in numerous fungal Zn(II) transporters. The Zn(II) binding behaviour towards the three peptides Ac-FHEHGHSHSHGSGGGGGG-NH2 (residues 131–148), Ac-SHSHSHSHS-NH2 (residues 157–165), and Ac-FHEHGHSHSHGSGGGGGGSDHSGDSKSHSHSHSHS-NH2 (residues 131–165) was explored by means of different thermodynamic and spectroscopic techniques. Cu(II) was also investigated since this endogenous metal can compete with Zn(II) for the same binding sites. The results indicate that the peptides under investigation have the ability to tightly coordinate Zn(II), at physiological pH, thus suggesting that the whole protein sequence can play a role in Zn(II) acquisition and regulation. Cu(II) is able to form even stronger complexes than Zn(II) but it is normally present in very low concentrations in the biological environment. The competition between Zn(II) and Cu(II) could be exploited to impair the Zn(II) acquisition routes of Candida albicans. Among the two binding sites, the affinity of both Zn(II) and Cu(II) is higher for that located at the residues 131–148, although the coordination geometry is rather different for the two metal ions.

Adres publiczny

http://dx.doi.org/10.1039/c8nj00533h

Strona internetowa wydawcy

https://www.rsc.org/

Podobne publikacje
  • 30
    Czerwiec 2020
    10:15

    Rada Dyscypliny Naukowej i Rada Wydziału 30.06.2020 ( porządek obrad)

    ZAPROSZENIE Uprzejmie zapraszam na 6. posiedzenie Rady Dyscypliny Naukowej, które odbędzie się dnia 30 czerwca 2020 r.  o  godz. 10:15   (w trybie zdalnym). Porządek obrad: I. Sprawy osobowe: Powołanie promotora rozprawy doktorskiej ...

    zdalnie
  • 18
    Czerwiec 2020
    10:15

    Posiedzenie Rady Dyscypliny Naukowej oraz Posiedzenie Rady Wydziału 18.06.2020

    Uprzejmie zapraszam na 5. posiedzenie Rady Dyscypliny Naukowej Nauki Chemiczne oraz 3. posiedzenie Rady Wydziału, które odbędą się w dniu 18 czerwca 2020 r.  (czwartek) w godzinach :  godz. 10:15  -Posiedzenie Rady Dyscypliny Naukowej   ...

    zdalnie
  • 18
    Czerwiec 2020
    10:15

    Rada Dyscypliny Naukowej i Rada Wydziału 18.06.2020 ( porządek obrad)

    ZAPROSZENIE Uprzejmie zapraszam na 5. posiedzenie Rady Dyscypliny Naukowej, które odbędzie się dnia 18 czerwca 2020 r.  o  godz. 10:15   (w trybie zdalnym). Porządek obrad: I. Sprawy osobowe: Powołanie promotora rozprawy doktorskiej ...

    zdalnie
  • 17
    Czerwiec 2020
    12:15

    WYKŁAD PRZEDHABILITACYJNY DR BARTOSZA SZYSZKO

    Dr Bartosz Szyszko  Rozbudowane porfirynoidy - makrocykliczne przełączniki i elementy konstrukcyjne układów supramolekularnych[Bartosz Szyszko - Autoreferat]Link do rozmowy na Zoom: https://zoom.us/j/99624144500 Po otwarciu linka proszę ...

    Zoom
  • 03
    Marzec 2020
    12:15

    Rada Wydziału 03.03.2020 ( porządek obrad)

    ZAPROSZENIE Uprzejmie zapraszam na 2. posiedzenie Rady Wydziału, które odbędzie się dnia 3 marca 2020 r.  o  godz. 12.15  w sali 145.   Porządek dzienny:   1. Informacje Dziekana  2. Sprawy dydaktyczne  3. Sprawy osobowe:      ...

    sala 145