Repozytorium

The Porphyromonas gingivalis HmuY haemophore binds gallium(III), zinc(II), cobalt(III), manganese(III), nickel(II), and copper(II) protoporphyrin IX but in a manner different to iron(III) protoporphyrin IX.

Autorzy

Halina Wójtowicz

Marcin Bielecki

Jacek Wojaczyński

Mariusz Olczak

John W. Smalley

Teresa Olczak

Rok wydania

2013

Czasopismo

Metallomics

Numer woluminu

5

Strony

343-351

DOI

10.1039/c3mt20215a

Kolekcja

Naukowa

Język

Angielski

Typ publikacji

Artykuł

Streszczenie

Porphyromonas gingivalis, a major etiological agent of chronic periodontitis, acquires haem from host haemoproteins through a haem transporter HmuR and a haemophore HmuY. The aim of this study was to analyse the binding specificity of HmuY towards non-iron metalloporphyrins which may be employed as antimicrobials to treat periodontitis. HmuY binds gallium(III), zinc(II), cobalt(III), manganese(III), nickel(II), and copper(II) protoporphyrin IX but in a manner different to iron(III) protoporphyrin IX which uses His134 and His166 as axial ligands. The metal ions in Ga(III)PPIX and Zn(II)PPIX can accept only His166 as an axial ligand, whereas nickel(II) and copper(II) interact exclusively with His134. Two forms of pentacoordinate manganese(III) are present in the Mn(III)PPIX–HmuY complex since the metal accepts either His134 or His166 as a single axial ligand. The cobalt ion is hexacoordinate in the Co(III)PPIX–HmuY complex and binds His134 and His166 as axial ligands; however, some differences in their environments exist. Despite different coordination modes of the central metal ion, gallium(III), zinc(II), cobalt(III), and manganese(III) protoporphyrin IX bound to the HmuY haemophore cannot be displaced by excess haem. All of the metalloporphyrins examined bind to a P. gingivalis wild-type strain with higher ability compared to a mutant strain lacking a functional hmuY gene, thus corroborating binding of non-iron metalloporphyrins to purified HmuY protein. Our results further clarify the basis of metalloporphyrin acquisition by P. gingivalis and add to understanding of the interactions with porphyrin derivatives which exhibit antimicrobial activity against P. gingivalis.

Licencja otwartego dostępu

CC-BY

Licencja na prawach której można swobodnie kopiować, rozprowadzać, zmieniać i remiksować objęty prawem autorskim utwór (Utwór-przedmiot prawa autorskiego) pod warunkiem podania imienia i nazwiska autora utworu pierwotnego oraz źródła pochodzenia utworu.

Pełny tekst licencji: https://creativecommons.org/licenses/by/3.0/pl/legalcode

Adres publiczny

http://dx.doi.org/10.1039/c3mt20215a

Strona internetowa wydawcy

https://www.rsc.org/

  • 20
    Styczeń 2021
    12:00

    Publiczna obrona pracy doktorskiej mgr Klaudii Mencel

    zdalnie (MS Teams)
  • 10
    Listopad 2020
    10:15

    Zaproszenie na 4. nadzwyczajne posiedzenie Rady Wydziału

    zdalnie
  • 27
    Październik 2020
    10:15

    Zaproszenie na 6. posiedzenie Rady Wydziału w dniu 27 października

    Wrocław, dnia 21 października 2020 r.          ZAPROSZENIE Uprzejmie zapraszam na 6. posiedzenie Rady Wydziału, które odbędzie się dnia 27 października 2020 r.  o  godz. 10.15    (tryb zdalny)   Porządek dzienny: 1. ...

    zdalnie
  • 08
    Październik 2020
    10:15

    11. Posiedzenie Rady Dyscypliny Naukowej

    ZAPROSZENIE Uprzejmie zapraszam na 11. posiedzenie Rady, które odbędzie się dnia 8 października 2020 r. o godz. 10:15 w trybie zdalnym   Porządek dzienny:Sprawy osobowe Powołanie promotora rozprawy doktorskiej pani mgr Pauliny Trombik ...

    zdalnie
  • 30
    Wrzesień 2020
    01:00

    Publiczna obrona rozprawy doktorskiej mgr Stanisławy Tarnowicz-Ligus

    zdalnie