Repozytorium

The intrinsically disordered C-terminal F domain of the ecdysteroid receptor from Aedes aegypti exhibits metal ion-binding ability.

Autorzy

Anna Więch

Magdalena Rowińska-Żyrek

Joanna Wątły

Aleksandra Czarnota

Rafał Hołubowicz

Zbigniew Szewczuk

Andrzej Ożyhar

Marek Orłowski

Rok wydania

2019

Czasopismo

Journal of Steroid Biochemistry and Molecular Biology

Numer woluminu

186

Strony

42-55

DOI

10.1016/j.jsbmb.2018.09.008

Kolekcja

Naukowa

Język

Angielski

Typ publikacji

Artykuł

Streszczenie

The dominant vector of dengue and Zika diseases is a female Aedes aegypti mosquito. Its reproduction is controlled by the formation of an active heterodimer complex of the 20-hydroxyecdysone receptor (EcR) and Ultraspiracle protein (Usp). Although EcR exhibits a structural and functional organization typical of nuclear receptors (NRs), the EcR C-terminus has an additional F domain (AaFEcR) that is rarely present in the NRs superfamily. The presence of F domains is evolutionarily not well conserved in the NRs. The structure-function relationship of EcR F domains in arthropods is unclear and enigmatic. To date, there have been no data concerning the structure and function of AaFEcR.

Our results showed that AaFEcR belongs to a family of intrinsically disordered proteins (IDPs) and possesses putative pre-molten globule (PMG) characteristics. Unexpectedly, additional amino acid composition in silico analyses revealed the presence of short unique repeated Pro-His clusters forming an HGPHPHPHG motif, which is similar to those responsible for Zn2+ and Cu2+ binding in histidine-proline-rich glycoproteins (HPRGs). Using SEC, SV-AUC and ESI-TOF MS, we showed that the intrinsically disordered AaFEcR is able to bind metal ions and form complexes with these ions. Our studies provide new insight into the structural organization and activities of the F domains of NRs. This unique for the F domains of NRs ion-binding propensity demonstrated by the AaFEcR domain may be a part of the ecdysteroid receptor’s mechanism for regulating the expression of genes encoding oxidative stress-protecting proteins.

Słowa kluczowe

Aedes aegypti, Ecdysteroid receptor, Zika and dengue vector, nuclear receptors, Intrinsically disordered proteins

Licencja otwartego dostępu

CC-BY-NC-ND

Licencja ta zezwala na rozpowszechnianie, przedstawianie i wykonywanie utworu jedynie w celach niekomercyjnych oraz pod warunkiem zachowania go w oryginalnej postaci (nie tworzenia utworów zależnych). Jest to najbardziej restrykcyjna z licencji.

Pełny tekst licencji: https://creativecommons.org/licenses/by-nc-nd/4.0/legalcode

Adres publiczny

http://dx.doi.org/10.1016/j.jsbmb.2018.09.008

Strona internetowa wydawcy

http://www.elsevier.com

Podobne publikacje
2009

Isoform-specific variation in the intrinsic disorder of the ecdysteroid receptor N-terminal domain.

Nocula-Ługowska M., Rymarczyk G., Lisowski Marek, Ożyhar Andrzej

2020

Functional derivatives of human dentin matrix protein 1 modulate morphology of calcium carbonate crystals.

Porębska Aleksandra, Różycka Mirosława, Hołubowicz Rafał, Szewczuk Zbigniew, Ożyhar Andrzej, Dobryszycki Piotr

2014

NMR investigations of metal interactions with unstructured soluble protein domains.

de Ricco Riccardo, Potocki Sławomir, Kozłowski Henryk, Valensin Daniela

  • 17
    Luty 2021
    12:00

    Publiczna obrona rozprawy doktorskiej mgr Aleksandry Marszałek-Harych

    zdalnie (MS Teams)
  • 02
    Luty 2021
    10:15

    1. Posiedzenie Rady Dyscypliny Naukowej

    ZAPROSZENIE Uprzejmie zapraszam na 1. Posiedzenie Rady Dyscypliny Naukowej, które odbędzie się dnia 2 lutego 2021 r. o godz. 10:15 w trybie zdalnym Porządek obradI. Sprawy osobowe: Omówienie sprawy odwołania pana mgr. Khalila S.M. ...

    zdalnie (MS Teams)
  • 20
    Styczeń 2021
    12:00

    Publiczna obrona pracy doktorskiej mgr Klaudii Mencel

    zdalnie (MS Teams)
  • 10
    Listopad 2020
    10:15

    Zaproszenie na 4. nadzwyczajne posiedzenie Rady Wydziału

    zdalnie
  • 27
    Październik 2020
    10:15

    Zaproszenie na 6. posiedzenie Rady Wydziału w dniu 27 października

    Wrocław, dnia 21 października 2020 r.          ZAPROSZENIE Uprzejmie zapraszam na 6. posiedzenie Rady Wydziału, które odbędzie się dnia 27 października 2020 r.  o  godz. 10.15    (tryb zdalny)   Porządek dzienny: 1. ...

    zdalnie